Indusert passer indikerer en kontinuerlig forandring i konformasjon og form av et enzym i respons til underlaget bindende. Dette gjør enzymet katalytisk som resulterer i senking av aktivering energi-barriere forårsaker en økning i den totale hastigheten av reaksjonen. Med andre ord, når en underlaget binder seg til et enzym, vil det endre konformasjon av enzymet. Dette danner en overgangsordning mellomliggende som senker aktivisering energi og gjør at reaktantene til å fortsette mot produktet på en raskere hastighet., I tilfelle av makromolekyler (f.eks. proteiner), indusert passer viser endringer i form av en macromolecule i respons til en ligand bindende, slik at den bindende nettstedet av macromolecule oppfyller mer effektivt form av ligand. Enzymet vil endre formen til den er helt komplementære til et substrat for å aktivere enzym-substrat-kompleks.
Som Enzym-substrat-kompleks er dannet, fri energi frigjøres fra dannelsen av de mange svake interaksjoner mellom enzym-substrat-kompleks., Fri energi som er utgitt kalles bindende energi, og det er maksimert bare når de «riktige» underlaget binder seg til tilsvarende bestemt enzym. For å maksimere utgivelsen av fri energi, underlaget må være i sin transition state. Når dette skjer, Enzym-substrat-kompleks blir en katalysator, som deretter gjør andre aktivering lavere energier.
Av enzym, det aktive nettstedet er bindende nettstedet for katalytisk og hemming reaksjon av enzym og substrat; struktur av aktive nettstedet og dets kjemiske kjennetegn er av spesifisitet for binding av substrat og enzym., To teorier for hvordan enzymet binder seg til underlaget er lock-og-skriv-modellen og induced fit-modellen; induced fit er den modellen slik at strukturen av aktive området av enzymet kan enkelt endres etter binding av enzym og substrat.
En illustrasjon av en indusert passer samspillet mellom underlag og enzymer
induced fit-modellen beskriver dannelsen av E-S kompleks som et resultat av samspillet mellom underlaget og en fleksibel aktive nettstedet., Underlaget gir endringer i konformasjon på enzym du innretter riktig gruppene i enzymet. Det gir bedre bindende og katalytiske virkninger.
Denne modellen motsetter til lås og nøkkel modell som forklarer dannelsen av E-S komplekse som et resultat av binding av komplementære geometriske stive strukturer, som en lås og nøkkel. Felles modell og sekvensiell modell er modeller som brukes for å forklare allosteric endringer av konformasjon av et enzym fra T-strukturen til R-struktur og vice versa., I det felles modell for alle underenhetene som danner allosteric protein endre konformasjon på en gang, mens i sekvensiell modell endringen i konformasjon av en subunit favoriserer endring i konformasjon av andre underenhetene.
Michaelis-Menten-modellen er knyttet til kinetikk av enzymet catalyzed reaksjoner, og beskriver forholdet mellom konsentrasjonen av substrat og enzym hastighet i en reaksjon, forutsatt at ingen allosteric effekter finnes.
Adenylate kinase er et godt eksempel på indusert passform., Dette enzymet funksjoner med litt å endre konformasjon når både nødvendig substrat, ATP og NMP er bundet av. Når både ATP og NMP er bundet til denne kinase en del av dette enzymet kalles P-loop beveger seg ned og danner et lokk over de to gruppene, er dette i svinger bidrar til å holde de to substrat tettere sammen for å enklere kunne gjennomføre reaksjonen av å overføre en fosfat gruppe fra ATP til NMP. Dette holder fosfat gruppe av ATP til et tettere nærhet til NMP, dette også holder de to substrat i riktig retning., Dette conformational endre bidrar til å gjennomføre reaksjonen på en mer effektiv måte ved å plassere underlaget i riktig posisjon og nærmere hverandre. Vi ser at dette enzymet funksjoner gjennom en indusert passform, så underlaget binde konformasjon av enzymet litt endringer for å bedre samhandle med underlaget. Både når underlaget er bundet ulike conformational endringer oppstår, dette sikrer at reaksjonen bare fortsetter både når underlaget er til stede og dette eliminerer unødvendige overføring av en fosfat-gruppen til vann hvis NMP er ikke til stede.