Site Overlay

Structurele Biochemie / eiwitfunctie / geïnduceerde Fit

geïnduceerde fit duidt op een continue verandering in de bouw en vorm van een enzym als reactie op substraatbinding. Dit maakt het enzym katalytisch dat in het verminderen van de barrière van de activeringsenergie resulteert veroorzakend een verhoging van het totale tarief van de reactie. Met andere woorden, wanneer een substraat aan een enzym bindt, zal het de bouw van het enzym veranderen. Dit vormt een tussenproduct dat de activeringsenergie verlaagt en de reactanten in staat stelt sneller naar het product toe te gaan., In het geval van macromoleculen (b.v. proteã nen), toont de veroorzaakte pasvorm de veranderingen in de vorm van een macromolecule in reactie op een ligandband zodat de bindende plaats van macromolecule efficiënter aan de vorm van ligand in overeenstemming is. Het enzym zal zijn vorm veranderen totdat het volledig complementair is aan een substraat om het enzym-substraat complex te activeren.

als het enzym – substraat complex wordt gevormd, komt vrije energie vrij uit de vorming van de vele zwakke interacties tussen het enzym-substraat complex., De vrije energie die wordt vrijgegeven wordt genoemd bindende energie en het wordt slechts gemaximaliseerd wanneer het “correcte” substraat aan het overeenkomstige specifieke enzym bindt. Om het vrijkomen van vrije energie te maximaliseren, moet het substraat in zijn overgangstoestand zijn. Wanneer dit gebeurt, wordt het enzym-substraat complex een katalysator, die dan andere activeringsenergieën lager maakt.

van het enzym, de actieve plaats is de bindingsplaats voor de katalytische en remmende reactie van enzym en substraat; de structuur van de actieve plaats en de chemische kenmerken ervan zijn van specificiteit voor de binding van substraat en enzym., Twee theorieën voor de manieren waarop enzym bindt aan substraat zijn lock-and-key model en geïnduceerde pasvorm model; geïnduceerde pasvorm is het model zodanig dat de structuur van actieve plaats van enzym gemakkelijk kan worden veranderd na binding van enzym en substraat.

een illustratie van een geïnduceerde fit-interactie tussen substraten en enzymen

het geïnduceerde fit-model beschrijft de vorming van het E-S-complex als gevolg van de interactie tussen het substraat en een flexibele actieve site., Het substraat veroorzaakt veranderingen in de bouw op het enzym behoorlijk het richten van de groepen in het enzym. Het zorgt voor een betere binding en katalytische effecten.

dit model staat tegenover het slot – en sleutelmodel dat de vorming van het E-S-complex verklaart als gevolg van de binding van complementaire geometrische stijve structuren, als een slot en een sleutel. Het onderling afgestemde model en het opeenvolgende model zijn modellen die worden gebruikt om de allosterische veranderingen van bouw van een enzym van de T-structuur aan de R-structuur en vice versa te verklaren., In het gecoördineerde model alle subeenheden die de allosteric eiwitveranderingsbouw in één keer vormen, terwijl in het opeenvolgende model de verandering in bouw van één subeenheid de verandering in bouw van de andere subeenheden begunstigt.

Het Michaelis Menten-model is gerelateerd aan de kinetiek van enzym gekatalyseerde reacties, en beschrijft de relatie tussen de concentratie van substraat en enzymsnelheid in een reactie in de veronderstelling dat er geen allosterische effecten bestaan.

Adenylaatkinase is een goed voorbeeld van geïnduceerde pasvorm., Dit enzym functioneert door lichtjes bouw te veranderen wanneer zowel het noodzakelijke substraat, ATP als NMP worden gebonden. Wanneer zowel ATP als NMP aan dit kinase worden gebonden beweegt een deel van dit enzym genoemd de P-lijn naar beneden en vormt een deksel over de twee groepen, helpt dit om beurten om het twee substraat dichter bij elkaar te houden om de reactie van het overbrengen van een fosfaatgroep van ATP aan NMP gemakkelijker uit te voeren. Dit houdt de fosfaatgroep van ATP aan een dichter nabijheid aan NMP, houdt dit ook het twee substraat in de juiste oriëntatie., Deze conformationele verandering helpt om de reactie efficiënter uit te voeren door het substraat in de juiste positie en dichter bij elkaar te plaatsen. Wij zien dat dit enzym door een veroorzaakte pasvorm functioneert, aangezien het substraat de bouw van het enzym lichtjes veranderingen bindt om beter met het substraat in wisselwerking te staan. Wanneer beide substraten gebonden zijn, komen er verschillende conformationele veranderingen voor, dit zorgt ervoor dat de reactie alleen plaatsvindt wanneer beide substraten aanwezig zijn en dit elimineert elke onnodige overdracht van een fosfaatgroep aan water als het NMP niet aanwezig is.

Geef een reactie

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd. Vereiste velden zijn gemarkeerd met *