inducerad passform indikerar en kontinuerlig förändring av konformationen och formen hos ett enzym som svar på substratbindningen. Detta gör enzymet katalytisk vilket resulterar i en sänkning av aktiveringsenergibarriären orsakar en ökning av den totala reaktionshastigheten. Med andra ord, när ett substrat binder till ett enzym, kommer det att förändra enzymets konformation. Detta utgör en övergångslösning som sänker aktiveringsenergin och gör det möjligt för reaktanterna att gå vidare mot produkten i snabbare takt., När det gäller makromolekyler (t.ex. proteiner) visar inducerad passform förändringarna i form av en makromolekyl som svar på en ligandbindning så att bindningsstället för makromolekylen överensstämmer mer effektivt med ligandens form. Enzymet kommer att ändra sin form tills det är helt komplementärt till ett substrat för att aktivera enzymsubstratkomplexet.
När enzymsubstratkomplexet bildas fri energi frigörs från bildandet av de många svaga interaktionerna mellan enzymsubstratkomplexet., Den fria energin som frigörs kallas bindande energi och maximeras endast när det ”korrekta” substratet binder till motsvarande specifika enzym. För att maximera frisättningen av fri energi måste substratet vara i övergångstillstånd. När detta händer blir Enzymsubstratkomplexet en katalysator, vilket sedan gör andra aktiveringsenergi lägre.
av enzym, det aktiva stället är bindningsstället för katalytisk och inhiberingsreaktion av enzym och substrat; struktur av aktiv plats och dess kemiska egenskaper är av specificitet för bindning av substrat och enzym., Två teorier om hur enzymet binder till substratet är lås-och-nyckelmodell och inducerad passningsmodell; inducerad passform är modellen så att strukturen av aktiv plats av enzym lätt kan ändras efter bindning av enzym och substrat.
en illustration av en inducerad fit-interaktion mellan substrat och enzymer
den inducerade fit-modellen beskriver bildandet av e-s-komplexet som ett resultat av interaktionen mellan substratet och en flexibel aktiv plats., Substratet producerar förändringar i konformationen på enzymet som anpassar ordentligt grupperna i enzymet. Det möjliggör bättre bindande och katalytiska effekter.
denna modell motsätter sig låset och nyckelmodellen som förklarar bildandet av e-s-komplexet som ett resultat av bindningen av kompletterande geometriska styva strukturer, som ett lås och en nyckel. Den samordnade modellen och den sekventiella modellen är modeller som används för att förklara de allosteriska förändringarna av konformationen av ett enzym från t-strukturen till r-strukturen och vice versa., I den samordnade modellen alla underenheter som bildar allosterisk protein förändring konformation på en gång, medan i den sekventiella modellen förändringen i konformation av en underenhet gynnar förändringen i konformation av de andra underenheterna.
Michaelis Menten-modellen är relaterad till kinetiken hos enzymkatalyserade reaktioner och beskriver förhållandet mellan koncentrationen av substrat och enzymhastighet i en reaktion som förutsätter att inga allosteriska effekter existerar.
Adenylatkinas är ett bra exempel på inducerad passform., Detta enzym fungerar genom att ändra konformationen något när både det nödvändiga substratet, ATP och NMP är bundna. När både ATP och NMP är bundna till detta Kinas en del av detta enzym som kallas p-slingan rör sig ner och bildar ett lock över de två grupperna, detta i sin tur bidrar till att hålla de två substratet närmare varandra för att lättare utföra reaktionen att överföra en fosfatgrupp från ATP till NMP. Detta håller fosfatgruppen av ATP till en närmare närhet till NMP, detta håller också de två substratet i rätt orientering., Denna konformationsförändring bidrar till att utföra reaktionen mer effektivt genom att placera substratet i rätt läge och närmare varandra. Vi ser att detta enzym fungerar genom en inducerad passform, eftersom substratet binder enzymets konformation förändras något för att bättre interagera med substratet. När båda substraten är bundna olika konformationsförändringar inträffar, säkerställer detta att reaktionen endast fortsätter när båda substratet är närvarande och detta eliminerar onödig överföring av en fosfatgrupp till vatten om NMP inte är närvarande.