Induzierte Anpassung zeigt eine kontinuierliche Änderung der Konformation und Form eines Enzyms als Reaktion auf die Substratbindung an. Dies macht das Enzym katalytisch, was zur Senkung der Aktivierungsenergiebarriere führt, was zu einer Erhöhung der Gesamtrate der Reaktion führt. Mit anderen Worten, wenn ein Substrat an ein Enzym bindet, ändert es die Konformation des Enzyms. Dies bildet ein Übergangszwischenprodukt, das die Aktivierungsenergie senkt und es den Reaktanten ermöglicht, schneller auf das Produkt zuzugehen., Bei Makromolekülen (z. B. Proteinen) zeigt induzierte Anpassung die Veränderungen in der Form eines Makromoleküls als Reaktion auf eine Ligandenbindung, so dass sich die Bindungsstelle des Makromoleküls effizienter an die Form des Liganden anpasst. Das Enzym ändert seine Form, bis es vollständig komplementär zu einem Substrat ist, um den Enzym-Substrat-Komplex zu aktivieren.
Wenn der Enzym-Substrat-Komplex gebildet wird, wird freie Energie aus der Bildung der vielen schwachen Wechselwirkungen zwischen dem Enzym-Substrat-Komplex freigesetzt., Die freigesetzte freie Energie wird als Bindungsenergie bezeichnet und nur dann maximiert, wenn das „richtige“ Substrat an das entsprechende spezifische Enzym bindet. Um die Freisetzung freier Energie zu maximieren, muss sich das Substrat in seinem Übergangszustand befinden. Wenn dies geschieht, wird der Enzym-Substrat-Komplex zu einem Katalysator, der dann andere Aktivierungsenergien senkt.
Des Enzyms, die aktive Stelle ist die Bindungsstelle für katalytische und Hemmungsreaktion von Enzym und Substrat; Struktur der aktiven Stelle und ihre chemische Eigenschaft sind Spezifität für die Bindung von Substrat und Enzym., Zwei Theorien für die Art und Weise, wie Enzym an Substrat bindet, sind Lock-and-Key-Modell und induziertes Fit-Modell; induzierter Fit ist das Modell, so dass die Struktur der aktiven Stelle des Enzyms nach Bindung von Enzym und Substrat leicht verändert werden kann.
Eine Illustration einer induzierten Fit-Wechselwirkung zwischen Substraten und Enzymen
Das induzierte Fit-Modell beschreibt die Bildung des E-S-Komplexes als Ergebnis der Wechselwirkung zwischen dem Substrat und einer flexiblen aktiven Stelle., Das Substrat erzeugt Änderungen in der Konformation auf dem Enzym, das die Gruppen im Enzym richtig ausrichtet. Es ermöglicht eine bessere Bindung und katalytische Effekte.
Dieses Modell widerspricht dem Schloss-und Schlüsselmodell, das die Bildung des E-S-Komplexes als Ergebnis der Bindung komplementärer geometrischer starrer Strukturen als Schloss und Schlüssel erklärt. Das konzertierte Modell und das sequentielle Modell sind Modelle, die verwendet werden, um die allosterischen Veränderungen der Konformation eines Enzyms von der T-Struktur zur R-Struktur und umgekehrt zu erklären., Im konzertierten Modell ändern alle Untereinheiten, die die allosterische Proteinkonformation bilden, gleichzeitig, während im sequentiellen Modell die Änderung der Konformation einer Untereinheit die Änderung der Konformation der anderen Untereinheiten begünstigt.
Das Michaelis-Menten-Modell bezieht sich auf die Kinetik von enzymkatalysierten Reaktionen und beschreibt die Beziehung zwischen der Konzentration des Substrats und der Enzymgeschwindigkeit in einer Reaktion unter der Annahme, dass keine allosterischen Effekte vorliegen.
Adenylatkinase ist ein gutes Beispiel für induzierte Anpassung., Dieses Enzym funktioniert durch eine geringfügige Änderung der Konformation, wenn sowohl das notwendige Substrat, ATP als auch NMP gebunden sind. Wenn sowohl ATP als auch NMP an diese Kinase gebunden sind, bewegt sich ein Teil dieses Enzyms, die sogenannte P-Schleife, nach unten und bildet einen Deckel über die beiden Gruppen, was wiederum dazu beiträgt, die beiden Substrate näher zusammenzuhalten, um die Reaktion der Übertragung einer Phosphatgruppe von ATP auf NMP leichter durchzuführen. Dies hält die Phosphatgruppe von ATP näher an NMP, dies hält auch die beiden Substrate in der richtigen Ausrichtung., Diese Konformationsänderung hilft, die Reaktion effizienter durchzuführen, indem das Substrat in der richtigen Position und näher beieinander platziert wird. Wir sehen, dass dieses Enzym durch eine induzierte Anpassung funktioniert, da sich das Substrat und die Konformation des Enzyms leicht ändern, um besser mit dem Substrat zu interagieren. Wenn beide Substrate gebunden sind, treten verschiedene Konformationsänderungen auf, Dies stellt sicher, dass die Reaktion nur dann abläuft, wenn beide Substrate vorhanden sind, und dies eliminiert jede unnötige Übertragung einer Phosphatgruppe auf Wasser, wenn der NMP nicht vorhanden ist.