Komponenten der extrazellulären Matrix
Gewebe sind nicht nur dicht mit Zellen gepackt; Der größte Teil des Volumens enthält extrazellulären Raum und ist mit komplexen Netzen von Proteinen gefüllt, die als extrazelluläre Matrix (ECM) bezeichnet werden. Die Bestandteile von ECM in den meisten Geweben werden durch Fibroblasten sezerniert und in Proteoglykane und faserige Proteine (Kollagen, Elastin, Fibronektin und Laminin)4 eingeteilt. Diese Komponenten bieten strukturelle Unterstützung und erleichtern die zelluläre Kommunikation., Integran, die Transmembranproteine auf der Zelloberfläche, die das Zytoskelett von Zellen mit dem ECM verbinden, aktivieren Signalwege, die die Zellproliferation, Morphologie, Adhäsion und den Zelltod regulieren.
Kollagen
Kollagen ist das am häufigsten vorkommende Protein bei Säugetieren und macht 25% der gesamten Proteinmasse aus. Es besteht aus drei Polypeptidketten (bezeichnet Alphaketten), die in einer helikalen Konformation angeordnet sind und reich an Glycin-und Prolinresten sind., Es gibt mehr als 20 verschiedene Arten von Kollagenen, von denen Kollagen I, II, III, V und XI fibrilläres Kollagen sind, das üblicherweise im Bindegewebe vorkommt. Kollagen Typ IX und XII sind fibril-assoziiertes Kollagen, das Fibrillen miteinander und mit den Komponenten der extrazellulären Matrix verbindet. Während Kollagen Typ IV und VII netzwerkbildendes Kollagen sind, das einen Großteil der basalen Lamina5 ausmacht.
In Geweben bietet Kollagen strukturelle Unterstützung, Stärke und Widerstandsfähigkeit und wird in der Zellkultur verwendet, um das Wachstum, die Differenzierung und die Migration von Zellen zu untersuchen6.,
| Name | Cat., research, angiogenesis, neurobiology, endocrionology, | ||
| Collagen, Type II |
C9301 | Chondrocytes, epithelial cells | Basic research |
| Collagen, Type IV |
C0543, C5533 | Epithelial cells, endothelial cells, muscle cells and nerve cells | Basic research, angiogenesis, neurobiology |
Collagens available, with cell lines used and area of research
Elastin
Elastin is hydrophobic protein of 750 aminoacids, rich in proline and glycine., Im Gegensatz zu Kollagen sind diese Aminosäurereste jedoch nicht glykosyliert. Tropoelastin, ein löslicher Vorläufer, der in den extrazellulären Raum abgesondert wird, setzt sich zu unlöslichen elastischen Fasern und Platten zusammen. Elastische Fasern sorgen für die erforderliche Widerstandsfähigkeit, so dass Gewebe nach vorübergehender Dehnung zurückfallen können5.
| Name | Kat., Keine | Verwendete Zelllinie | Forschungsgebiet |
| Elastin | E1625, E6527 | Epithelzellen, Endothelzellen und Kardiomyozyten | Krebsforschung, Angiogenese, regenerative Medizin |
Elastine verfügbar mit den verwendeten Zelllinien und Forschungsbereich
Fibronektin
Fibronektin ist ein großes Glykoprotein (220 kDa), das aus zwei Polypeptidketten (Dimer) besteht, die durch Disulfidbindungen an einem Ende verbunden sind., Jedes Polypeptid wird weiter in funktionell und strukturell unterschiedliche Domänen gefaltet, die an verschiedene Komponenten von ECM (Glykosaminoglykane, Proteoglykane und Kollagen) und Zelloberflächenproteine binden. Fibronektin wird von einer Vielzahl von Bindegewebszellen sezerniert, darunter: Fibroblasten, Chondrozyten, Schwann-Zellen, Makrophagen, Darmepithelzellen und Hepatozyten7.
Fibronektin ist ein multifunktionales Protein, das an der Zelladhäsion und-ausbreitung beteiligt ist. Es reguliert auch die Zellmorphologie, Zellmigration, zytoskeletale Organisation, Hämostase und Wundreparatur.,
| Name | Cat., Keine | Verwendete Zelllinie | Forschungsgebiet | |
| Fibronektin | F1141, F0635, F2518,F0895, F4759, F2006 |
Epithelzellen, Mesenchymzellen, neuronale Zellen, Fibroblastenzellen und Endothelzellen | Krebsforschung, Regenerative Medizin und Endokrinologie | /tr> |
Fibronektine verfügbar, mit verwendeten Zelllinien und Forschungsgebiet
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Laminin
Laminin ist Hauptbestandteil der Basallamina. Es besteht aus drei langen Polypeptidketten (bezeichnet α, β und γ), die durch Disulfidbindungen zusammengehalten und in asymmetrischer Kreuzform angeordnet sind. Laminin wirkt als Klebstoff, der Zellen und ECM zusammenhält. Es hat aktive Domänen für Kollagenbindung, Zelladhäsion, Heparinbindung und Neuritenauswuchsfragment. Laminin moduliert Zellwachstum,Motilität und Signalwege3, 8.
| Name | Kat., Keine | Verwendete Zelllinie | Forschungsgebiet |
| Laminin | L6274, L2020, L4544 |
Epithelzellen, Endothelzellen, Muskelzellen, Schwannome, Tumorzellen, Hepatozyten | Krebsforschung, Regenerative Medizin, Studien zur Wirts-Pathogen-Interaktion, Neurobiologie und Endokrinologie | div id=“2caa4163a5″> |
Laminins available, with cells lines used and area of research.
Vitronektin
Vitronektin ist ein Glykoprotein von 459 Aminosäuren, das in ECM und Blut vorkommt., Es zirkuliert im Blut entweder in Form von Einzelketten-Moiety von 75kDa oder als Zweiketten-Moiety von 65kDa und 10kDa. Vitronektin interagiert mit Polysacchariden (Glykosaminoglykanen) und Proteoglykanen und wirkt als Zelladhäsionsmolekül. Obwohl Vitronektin und Fibronektion ähnliche Funktionen haben und eine Arg-Gly-Asp-Zellerkennungssequenz aufweisen, sind sie strukturell und immunologisch unterscheidbar9.
Vitronektin wirkt als Inhibitor des zytolytischen Komplementweges und hat physiologische Rolle im Gerinnungsweg., Darüber hinaus fördert es die Zellmigration, Proliferation, Differenzierung und Ausbreitung von Endothel-und neoplastischen Zellen.
| Name | Kat., Keine | Verwendete Zelllinie | Forschungsgebiet | |
| Vitronektine | V0132, V9881, V8379, 08-126, SRP3186 |
Thrombozyten, Endothelzellen, Stammzellen, Melanom und Osteosarkom | Krebsforschung, Angiogenese, regenerative Medizin, Gerinnungsstudien | /td> |
Vitronektine verfügbar, mitzellen linien verwendet und bereich der forschung
Nicht sicher, was ist die beste geeignet ECM protein für ihre zelle oder anwendung?,
Unser ECM-Zellkultur-Optimierungs-Array ermöglicht es, das beste ECM-Protein zu identifizieren und auch die Konzentration zu bestimmen, die benötigt wird, um optimale Zellwachstumsbedingungen zu erreichen.
| Beschreibung | Kat. Nein. |
| ECM Cell Culture Optimization Array (Kolorimetrie, 96-Kavitäten) | ECM541 |
optimieren Müssen eine bestimmte ECM-protein-Konzentration für eine neue Zelle/ – Anwendung?,
Probieren Sie die Millicoat™ cell Adhäsionsstreifen aus, die als 12 abnehmbare 8-Well-Streifen in einem Plattenrahmen geliefert werden. Die Vertiefungen in den Reihen A-G sind mit einem ECM-Protein vorbeschichtet und die Reihe H ist mit BSA beschichtet, um als Negativkontrolle zu dienen.
| Beschreibung | Kat. Nein., |
| Millicoat™ Human Fibronectin Coated Strips (96-Wells) | ECM101 |
| Millicoat™ Human Vitronectin Coated Strips (96-Wells) | ECM102 |
| Millicoat™ Human Laminin Coated Strips (96-Wells) | ECM103 |
| Millicoat™ Human Collagen Typ I Coated Strips (96-Wells) | ECM104 |
| Millicoat™ Human Collagen Typ IV Coated Strips (96-Wells) | ECM105 |
| Millicoat™ ECM Screening Kit, 1 ea., ECM101-ECM105 | ECM205 |
ECM-Peptide
Extrazelluläre Matrixkomponenten liefern sowohl biochemische als auch physikalische Hinweise für zelluläre Funktionen. Die derzeitige Technologie bietet lediglich eine angemessene Umgebung für einfache zelluläre Prozesse wie die Zellanhaftung. Eine kürzlich durchgeführte Studie zeigte jedoch, dass die Kombination dieser extrazellulären Matrix-abgeleiteten Peptide auf der Oberfläche die Zellproliferationsrate, die Zelladhäsionsfestigkeit und die fokale Adhäsion verbessert assembly10., Die MAPTrix™ – Technologie von Kollodis BioSciences bietet eine echte ECM-Mikroumgebung, indem kombinatorische Peptidmotive integriert werden, um kombinatorische Integran-vermittelte Signalprozesse zu induzieren und/oder zu regulieren. Die Kollodis ECM-Bibliothek bietet ein Mittel, um eine Vielzahl von Zelloberflächenrezeptoren zu regulieren, diese Technologie ersetzt traditionelle ECM-Peptide durch genetisch eingearbeitete Peptide in Muschelkleberprotein, die Zellen unter Serum-und feederfreien Bedingungen halten.